Enzimler Nedir?

Enzimler Nedir,Enzim adı verilen çeşitli türden protein molekülleri, canlı hücrelerin kimyasal tepkimelerini hızlandırmaya yararlar. Enzimler olmasa, biyokimyasal tepkimelerin çoğu, yaşam süreçlerinin etkili biçimde sürdürülmesinde çok yavaş kalırdı.

Enzimlerin yapımı, hücrenin genetik maddesi olan dezoksiribonükleik asit (DNA) tarafından protein bireşimi süreci aracılığıyla düzenlenir . Bir hücrenin büyüme ve bölünme potansiyeli, genellikle, içerdiği enzimlerin sayısı ve türleri tarafından belirlenir.

Bazı hücreler aynı zamanda, sinir akılarını iletmek ya da hormon üretmek gibi, enzimlerin düzenlediği özelleşmiş işlevleri de yaparlar.

Bir hücre içinde, her birinde bir ya da daha çok sayıda enziminin katalizör işlevi gördüğü, birbirinden değişik birkaç yüz tepkime oluşabilir.

Sözgelimi, maden sodası şişesinin tapası açıldığında, karbonattan, karbon dioksit gazı oluşur. Hava akciğerlerden soluk biçiminde dışarıya verilmezden hemen önce de aynı kimyasal tepkime oluşur.

Bir soda şişesi içinde katalizörsüz gerçekleşen tepkime, akciğerlerde oluşsa, yaşamı sürdürmesi bakımından çok yavaş kalırdı; ama akciğerlerde bu tepkimeyi hızlandıran bir enzim vardır.

Aynı biçimde, enzimler olmasa, aminoasitlerin kendiliklerinden protein molekülleri oluşturacak biçimde birbirine bağlanmaları milyonlarca yüzyıl sürebilirdi, ama bütün hücreler, binlerce protein molekülünün bir saniye içinde bireşimini olanaklı kılan enzimler içerirler.

Enzimler, anorganik katalizörlerden, sözgelimi platin ve paladyumdan, iki önemli yönden farklılık gösterirler: Bir enzim molekülündeki aminoasitlerin dizilişi o enzime özgüdür (molekülün katalizör etkisi için bu diziliş gereklidir); bunun yanı sıra, her enzim etkisini yalnızca belirli tepkimelerde, belli maddeler üstünde gösterir. Oysa, biyolojik olmayan bir katalizör, çok çeşitli kimyasal tepkimelerde kullanılabilir.

Birçok ilacın etkisi, belli bir enzimi ketlemeleriyle ya da etkinliğe geçirmeleriyle açıklanmıştır. Sözgelimi, antibiyotikler, bakterilerin büyümesi için gerekli bazı enzimleri ketlerler.

B2 vitamini (ya da riboflavin), hücrelerin enzim katalizörlü oksijen alimim etkinleştirir; C vitamini (ya da askorbik asit) de, kemik ve bağ doku yapımındaki enzim katalizörlü tepkimeleri etkinleştirir. Öte yandan, sinir gazları, sinir akdarının iletilmesi için gerekli asetilkolinin etkisini artıran enzimi ketleyerek, felce neden olurlar.

Enzimler, uygun koşullarda, canlı hücrenin dışında da etkindirler. Birçok enzim yalıtılarak incelenmiş, ayrıca bazıları genetik mühendisleri tarafından laboratuvarda üretilmiştir. Yapıları, kolaylaştırdıkları tepkimeler ve katalizör olarak nasıl işlev gördükleri konusunda çok şey bilinmektedir.

Mayalandırma, pastacılık ve laboratuvarda antibiyotik yapımı gibi süreçler için, sağlam hücrelerin kullanıldığı enzim katalözürlü tepkimelerden yararlanılmaktadır. Dokuma sanayisi, dericilik, besin ve içki sanayilerinde de yalıtılmış enzimler yaygın biçimde kullanılmaktadır. “Enzim taklitleri” diye adlandırılan yapay enzimler de, sanayi ve araştırma amaçlarıyla üretilmektedir.

Enzimlerin Tarihçesi

Enzim terimi, sözcük anlamı “mayalanmış” ya da “mayalandırma” olan Yunanca enzyme sözcüğünden türetilmiş, ilk olarak, şarabın mayalanmasını sağlayan maya enzimlerinin yalnızca canlı hücreleriçinde işlev görebileceklerine inanılan (bu yanlış düşünceyi dönemin en ünlü biyokimyacısı Louis Pasteur de savunuyordu) 1878 yılında kullanılmıştır.

1897’de Eduard Buchner’in, maya hücrelerinden yalıtılan enzimlerin şekeri mayalandırabildiğini göstermesiyle, Pasteur ve öbür uzmanların yanlış düşündükleri kanıtlanmış, Buchner’in çalışması, ayrıca, biyolojide yeni bir çığır açmıştır: Hücre işlevlerinin çoğunun deney tüpünde oluşturulabileceğini, ve incelenebileceğini ortaya koymuştur.

1926’da, James Summer, ilk kez, üreaz adlı enzimi billur biçimihde yalıtarak, bir protein olduğunu göstermiş, o tarihten sonra biyokimyacılar, enzim yapısının ve katalizör işlevini nasıl sağladığının anlaşılmasının, proteinlerin kimyasal yapısının çözülmesinde yattığını kavramışlardır.

Yapı ve işleve ilişkin ipuçları sağlayan ilk enzimler, protein sindirici enzimler olan kimotripsin, tripsin ve karboksipeptidaz ile, RNA-parçalayıcı enzim ribonükleazdır. Bütün aminoasit diziliminin aydınlatıldığı ilk enzimse, pankreas ribonükleazıdır.

Pankreas ribonükleazı, çizgisel bir dizilim halinde 124 aminoasit birimi içeren bir proteindir: Aminoasitler, en üstten alta doğru sıralanmış olmalarına karşın, molekül içindeki çeşitli güçler. hemen bütün proteinlerde olduğu gibi, karmakarışık bir yün yumağının biçimini almasına neden olur.

Bir enzimin üç boyutlu yumaklanma ya da katlanmasına, o enzimin üçüncül yapısı adı verilir. Bütün deneyler doğru katlanma için gereken bütün bilginin, DNA aav şifre tarafından yönlendirilen aminoasit diziliminde olduğunu göstermektedir.

Bunun yanı sıra bütun araştırmalar, bir enzimin katalizör etkisinin de, büyük ölçüde aminoasit dizilimiyle ve üçüncül yapısıyla belirlendiğini ortaya koymuştur.

Kataliz

Bütün katalizörlerin tanımlayıcı niteliği, bir kimyasal tepkimenin hızını, kendileri kullanılıp tüketilmeden ya da tepkimenin ürünlerinden biri olarak ortaya çıkmadan, artırmalarıdır.

XIX. yy’dan önce, kimyacılar, moleküllerin etkileşmeye girmelerinden önce, fazladan enerji elde etmeleri gerektiğini anlamışlardır.

Söz konusu fazladan enerji ya da etkinleşme enerjisi, bir molekülün öbürüne çarpmasından ya da ısı, morötesi ışınım gibi bir dış enerji kaynağından sağlanabilir. Bu nedenle, etkinleşmenin ilk engeli, bazen “enerji engeli” diye adlanrdırılan etkinleşme enerjisidir: Enerji engeli ne kadar yüksekse, o kadar az sayıda molekül tarafından aşılacak, dolayısıylada tepkime hızı o kadar yavaşlayacaktır.

1889’da İsveçli kimyacı Svante Arrhenius, bir katalizörün (C) şöyle etki yaptığını öne sürmüştür: Katalizör, alttepkenle bir ara bileşik (CS) oluşturur; daha sonra CS bileşiği, geçiş evresi adı verilen aşamaya girer; bu durumda kimyasal tepkimeye karşı daha düşük bir enerji engeli oluşturur; sonunda CS, tepkimenin değişmeyen C’sine ve ürüne (P) çözüşür. Katalizör, böylece, tekrar tekrar tepkiye katılabilir.

Katalizör, sözcüğünün yerine enzim (E) sözcüğü kullanılırsa, enzim katalizinin temel denklemi şöyle olur:

E + S = ES – E + P

Bu denkleme çoğunlukla “Michaelis-Menton denklemi” ES’ye de “enzim-alttepken bileşimi” adı verilir. Enzim, söz konusu bileşimi oluştururken, biyokimyasal tepkime için etkinleştirme enerjisini (ya da enerji engelini) azaltır. Etkinleştirme enerjilerini azaltma yönünden enzimler, anorganik katalizörlerden çok daha etkilidirler; dolayısıyla, biyokimyasal süreçlerin yaşamla bağdaşan ısılarda oluşmasına olanak sağlarlar.

Enzimlerin Etkinliği

Enzim işlevini etkileyen etkenlerden biri ısıdır. Çok yüksek ısı (50 °C-60 °C) bir enzimi yıkabilir. Kritik bölge altında, enzim etkinliği ısı arttıkça artar ve öbür kimyasal tepkimeler gibi, enzim denetimli tepkimeler her 10 °C’ta iki katına çıkar. Etkileyici bir başka etken, asitlik derecesidir.

Her enzim ancak en yüksek pH’sinin dar bir alanı içinde işlev görür (Bk. pH). Pepsinin ancak çok asit bir ortam içinde (2 pH’da) iş görmesine karşılık, tripsin, baz (alkali) birortamagereksinir(8,5 pH’lik). Hücre içi enzimlerinin çoğu, yansızlık (7 pH) yöresinde en iyi iş görürler ve belirgin bir asit ya da baz ortamda işlev görmezler.

Isı ve asitlik dereceleri değişmez tutulursa, bir enzimin asitlik derecesi, enzim ile alttepkenin bağıl yoğunluğuyla belirlenir. Aşırı bir alttepken varsa, kataliz tepkimesi doğrudan doğruya varolan enzim miktarıyla orantılıdır.

Enzim yoğunluğu değişmez tutulursa, tepkime hızı, bütün enzim moleküllerinin kullanılmakta olduğu noktaya varıncaya kadar var olan alttepken miktarıyla orantılı olur.

Enzim Tipleri 

Sindirimle ilgili, “hidrolaz” diye adlandırılan enzimler (laktaz, lipaz, pepsin, vb.), alttepkenlerine su molekülleri ekleyerek, büyük bileşikleri, daha küçük bileşiklere parçalarlar. Ligaz adı verilen bir başka enzim grubu, küçük moleküllerle (nükleotitler, aminoasitler, vb.) polinükleit zincirleri gibi daha büyük molekülleri birleştirir.

Transferazlar, bir kimyasal grubun, bir molekülden öbürüne aktarımını kapsayan tepkimelerde katalizörlük yaparlar. Sözgelimi hekzokinaz, ATP’den yüksek enerjili fosfat grubunun bir glikoz molekülüne aktarılmasını katalizleyerek, glikoza, başka enzim tepkimeleri için enerji sağlar.

Oksiredüktaz adı verilen ve elektronların bir molekülden öbürüne aktarımında rol oynayan enzimler de vardır. Bu yükseltgeme-indirgeme (oksidasyon-redüksiyon) tepkimeleri, besinlerden enerji sağlanmasında daha büyük rol oynarlar.

Yakın dönemde bilim adamları RNA moleküllerinin enzimler gibi de etki gösterdiklerini saptamışlardır. RNA zincirlerindeki özel yerleri ayıran bu “ribozim”lerden, RNA’nın genetik mühendisliğinde kullanılmasında yararlanılacaktır.

Enzimlerin Ortak Etmenleri

Bazı enzimler (hidrolazların birçoğu gibi), katalizle ilgili işlevlerini başka bileşiklerin yardımı olmaksızın yerine getirirler. Buna karşılık, çok sayıda enzim, ortaketmen (kofaktör) adı verilen ek kimyasal bileşiklerin varolmasını gerektirir.

Belli bir enzim için ortaketmen, anorganik bir iyon ya da koenzim adı verilen karmaşık bir organik molekül olabilir. Her enzimin, yalnızca belli bir maddenin belli bir kimyasal tepkimesinde katalizörlük yapmasına karşılık, bir ortak etmen, birçok farklı enzimle işlev görecektir.

Her ortak etmen belirli bir enzim tepkimesi için gerekli olan belirli bir maddenin aktarımında işlev görür. Sözgelimi, sitokromoksidaz gibi demir gereksinmeli birçok enzim vardır; oksidoredüktaz enzimler söz konusu olduğunda,demir bir elekron taşıyıcısı olarak işlev görür.

Bir koenzim olan ortaketmen, genellikle bir vitamin olarak bulunur. Sözgelimi, bir B-kompleks tipi vitamin olan niyasin, biri hidrojen alıcıları, öbürü bazı oksidoredüktaz vericileri olan birbirinden farklı iki vitaminin birer bölümünü oluşturur.

Enzimler Nasıl Çalışır

Enzim-alttepken bileşiminin oluşumu, iki maddenin yüzeyleri arasındaki özel ilişkiye dayanır. 1894’te Emil Fisher, bu ilişkiyi bir şablona, ya da “anahtar içindeki kilit”e benzetmiştir: Enzim “etkin yer” diye adlandırılan bir atomlar dizisi içerir ve ancak belli bir biçimde oluşmuş alttepken, oradaki enzime bağlanabilir. Alttepkenin enzime bağlanması, “enzimin etkin alanının biçim değiştirmesi” diye adlandırılan kıvrılarak bükülmesine neden olur. Tepkimeyi katalizlemek için gerekli teması bu sağlar.

Enzimin etkin bir yer aracılığıyla işlev gördüğü kuramının, günümüzde pek çok kanıtla desteklenmesine karşın, enzimlerin katalizör olarak tam etkisinin, bütünüyle proteinin yapısı içinde mi yer aldığı, yoksa etkin yerin küçük bir bölümünde mi bulunduğu hâlâ bilinmemektedir.

Enzim etkinliği için molekülün yalnızca bir parçasının gerekli olduğuna belki de en iyi kanıt, protein parçalayıcı enzim papaindir. Papain, aminoasitleri çizgisel dizinin bir ucundan uzaklaştıran bir başka enzimle işlemden geçirildiği zaman, 180 aminoasit biriminin üçte ikisi uzaklaştırılmış olmasına karşın, papain enzim etkinliğini hâlâ korur.

Enzimler ve Metobolizma

Canlı organizmalarda, hem belli bir zamanda oluşan türde metabolizm tepkimeleri, hem de tepkimelerin oluşma hızlarını düzenleyen araçlar bulunması gerekir. Birincil metabolizma düzenleme yöntemlerinden biri, enzimlerin etkinlik miktarını denetleyerek düzenlemedir. Böyle birdenetim üç biçimde olabilir: Enzim bireşimini uyarma ya da baskılama; enzim etkinliğinin geri besleme adı verilen ketlenmesi; proenzim etkinleştirilmesi.

Enzimin uyarılması: Söz gelimi bakteriler, farklı beslenme koşulları altında yetiştirildiklerinde, enzim bileşimlerini büyük ölçüde değiştirebilirler. Özellikle, belli bir azot ya da karbon kaynağını kullanmak için gerekli özgül enzimler, genellikle yalnızca büyüme sırasında, bu bileşiğin varolduğu sırada üretilir.

Söz gelimi, laktoz şekerinin varlığı, Escherechia coli bakterisini, bakteriye şekeri enerji için yakıt olarak kullanma olanağını veren beta-galaktosidaz enziminin bireşimini gerçekleştirmesi için uyarır.

Enzimin baskılanması: Enzim bireşiminin baskılanması, bazı aminoasitlerin eklenmesiyle hücrelerde bu aminoasitlerin üretilmesi için gerekli birkaç enzimin üretiminin durduğunun gözlenmesiyle anlaşılmıştır. Bir başka deyişle, bir dizi metabolizma tepkimesinin, kendi enzim bireşiminin yolunu düzenlemekte kendine özgü bir rol oynadığı açıktırç Bu düzenek bir enzimin DNA kuvvetler bireşiminin tam durumunu içerir.

Geribesleme ketlemesi: Geribesleme ketlemesinde bir metabolizma tepkimesinin son ürünü, aynı üretim yolundaki enzim etkinliğini ketleyebilir. Oysa, ketleme DNA-komutlu enzim bireşiminin değil, enzimlerin etkinliklerinin durmasına neden olur. Son ürün belli bir yoğunluğa varınca, yapımı için gerekli maddelerin önceden bireşimini önleyerek, kendi bireşiminin hızını keser.

Proenzim etkinleştirilmesi: Enzimler proenzim ya da zimogen adı verilen, etkin olmadıkları, ancak gereksinme duyulduklarında etkileşecekleri bir biçimde üretilebilirler. Söz gelimi trombin, çözünebilir fibrinojen proteininin çözünmez fibrine dönüşmesinde katalizörlük yaparak, kanın pıhtılaşmasına neden olan bir enzimdir. Kan normalde trombinin etkin olmayan öncüsü protrombini içerir; pıhtılaşma, yalnızca protrombin trombine çevrildiğinde oluşur.

Hastalıklar ve Enzimler

Bazı hastalıklar, kalıtımla aktarılmış enzim anormalliklerinden kaynaklanırlar. Sözgelimi fenilketonüri (idrarda fenilketon bulunması) fenialanin hidroksilaz enziminin eksikliğidir; yenidoğan bebeklerde beyinde yıkıma ve zekâ geriliğine yol açar. Bu durum, fenil alanin aminoasidi düşük bir beslenme rejimiyle önlenebilir.

Kalıtımla aktarılan bir başka bozukluk, glikoz-6-fos-fat dehidrojenaz enziminin eksikliğidir. 8u eksiklik birçok ilaçtan herhangi birinin alınması durumunda, alyuvarların yıkımına neden olur. Tay-Sachs hastalığı, sinirlerde erken yaşta bozulmaya yol açan kalıtımsal bir enzim eksikliği bozukluğudur. Akşınlık (albinoluk), tirosi naz enziminin eksikliğinden ileri gelir. Mc Ardle hastalığı adı verilen kas hastalığı, glikojen fosforilaz enziminin eksikliğinden kaynaklanır.

Kanda enzim incelemeleri en duyarlı hastalık göstergesidir ve çoğunlukla tıbbi teşhiste kullanılır. Kalp krizi (miyokard enfarktüsü), yani kalp dokusunun yetersiz kan gelmesinden kaynaklanan yıkımı teşhisi, kan serumunda glütamik asit oksidaz (GOT), laktik asit dehidrojenaz (LDH) ve kreatin fosfokinaz (CPK) enzimlerinin düzeyinin yükselmiş olmasıyla koyulabilir.

Bu yükselmeler, bir ölçüde, yıkıma uğrayan hücrelerden enzim sızmasının sonucudur. İvegen böbrek hastalıklarında, böbrekte oluşan enzimlerin idrarda yükselmesi (çoğu yıkılmış hücre halinde) görülebilir.

Karaciğerde üretilen enzimlerin kandaki yoğunlukları, karaciğerin işlev durumunu değerlendirmek için kullanılabilir. Enzim testlerinden birinde, yalnızca karaciğer hücreleri tarafından üretilen asetilkolinesteraz derişimi ölçülür. Karaciğerin özel bölümleri yıkıma uğradığında, kan serumundaki alkali fosfataz yükselebilir.

Bilim adamları günümüzde, antikorlardan yapay enzimler oluşturmaktadırlar. Bu “abizim”ler, enzimlerin yararlarını taşımalarının yanı sıra, çok daha çeşitli tepkimelerde kullanılmaktadır. Ayrıca, yakın gelecekte, bu katalizör işlevli antikorların, kan pıhtılarını çözmede, yara dokusunu yok etmede ve virüslere karşı kullanılmaları beklenmektedir.

 

 

 

Bir cevap yazın

E-posta hesabınız yayımlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir